Go back

Proteínas y Aminoácidos I

46m 10s

Proteínas y Aminoácidos I

La sesión de Bioquímica se centra en la introducción al metabolismo de aminoácidos y proteínas, respondiendo a cinco preguntas clave: qué son, cómo son, dónde se localizan, qué funciones tienen y su relación mutua. Tras el agua, las proteínas son las moléculas más abundantes en el cuerpo humano, constituyendo hasta un 17-19% del peso seco. Son biopolímeros compuestos por carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno y azufre, y al degradarse producen aminoácidos de la serie L, a diferencia de los carbohidratos que son serie D. Los aminoácidos son los monómeros que se unen mediante enlaces peptídicos para formar proteínas, las cuales tienen funciones estructurales, catalíticas, hormonales, defensivas, de transporte, contráctiles y de reserva. Nutricionalmente, se consumen entre 50 y 100 gramos de proteína al día, con una recomendación de 0.8 gramos por kilogramo de peso, que puede aumentar en niños, embarazadas o pacientes en recuperación. Existen 20 aminoácidos estándar, clasificados en esenciales, no esenciales y semi-esenciales o condicionales. Además, algunos contienen azufre o selenio, formando selenoproteínas. Las proteínas no son estáticas; sufren un recambio continuo para asegurar su correcta función. Los aminoácidos pueden modificarse químicamente, generando derivados que amplían la diversidad molecular en el organismo. Esta base es esencial para abordar las rutas metabólicas relacionadas con aminoácidos y proteínas.

Transcription

6871 Words, 42735 Characters

Spanish
[Música] Buenos días, jóvenes. Vamos a continuar revisando entonces los contenidos del curso de Bioquímica América. Y el día de hoy quiero compartir con ustedes algunos aspectos que si bien es cierto que ya hemos hecho algunos comentarios al respecto, pues me gustaría profundizar en algunos de ellos a efecto de que podamos incorporarnos ahora ya a las 10 metabólicas que están relacionadas con el metabolismo justamente de aminoácidos y proteínas. Comenzamos entonces. Bien, vamos a intentar centrarnos entonces en esta sesión en 5 preguntas que pongo de su consideración. Primero hablaremos de qué son y cómo son los aminoácidos. Después diremos qué y cómo son las proteínas. En donde se localizan estos productos ya sea aminoácidos y proteínas desde un punto de vista endógeno o desde un punto de vista exógeno en cuanto al organismo, qué funciones desempeñan en el organismo y qué relación existe entre aminoácidos y proteínas. Bien, hay que recordar povenas que después del agua lo que se conoce como agua corporal total. Lo que más tenemos los seres humanos es justamente en condiciones fisióológicas, es justamente proteínas. Hasta un 17 un 19% del peso seco de nuestro organismo puede ser constituido por proteínas justamente. Obviamente, dentro de estas proteínas habrá los aminoácidos que las constituyen pero también podrá haber algunos productos combinados. Bien, entonces son el primer producto macromolecular después del agua. ¿Qué son las proteínas? Entonces, bueno, pues las proteínas, como hemos comentado, son las biómoleculas, los biopolineros más abundantes en el organismo. Están compuestos por carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno y asufre. Algunas proteínas pueden tener en su estructura algunos metales como el cobre y el fierro que les confieren estabilidad molecular. Una hecho interesante es que todas las proteínas, al menos los proteínas que constituyen al cuerpo humano, cuando ustedes la someten a una degradación enzimática de tipo hidrolítico, lo que vamos a obtener son aminoácidos de la serie L. Acuérdense que esta letra L o D, si lo que significa es el comportamiento que tiene la sustancia al fenómeno que presentan cuando se les hace pasar a través de una solución constituida por ellos, luspolarizada. Ya sea que desvían la luz al izquierda o al derecho. Un detalle notable, recuerden que cuando hablábamos de monosa cáridos, los azúcares que son importantes para el cuerpo corresponden a la serie D, mientras que en aminoácidos observen son la serie L. Los aminoácidos entonces son los monómeros que constituyen a los polímeros llamados proteínas. Desde el punto de vista nutricional, más o menos el 15% de las calorías que los seres humanos utilizamos al día en condiciones fisióológicas, pues provienen en un 15% de proteínas justamente. Si ustedes se acuerdan las proteínas, los se consideran dentro de las tablas caloricas que aportan el equivalente a más o menos lo mismo que serían los carbohidratos, es decir, cuatro calorías programas. Aunque es importante hacer notar, si bien es cierto que tienen la posibilidad de aportar energía, no representan la fuente fundamental de vida. Recuerden lo que primero utilizamos son carbohidratos, después lípidos y, en condiciones especiales, una pequeña cantidad normalmente de proteínas, pero es lo que dejamos al fina. Ya veremos al paso del curso a quien me refiero con estas inunciados. Bueno, en la alimentación ocidental normal, los seres humanos consumimos entre 50 hasta 100 gramos diarios de proteínas, y eso se supone que nos permitiría facilitar tener un tercambia adecuado entre lo que ingerimos de proteínas, las proteínas que tenemos que estar renovando en los organismos, y las proteínas que tenemos que sustituir y renovar, se considera que en condiciones normales ustedes, los seres humanos y yo, por supuesto, tenemos que o deberíamos consumir algo así como punto ocho granos de proteínas por cada kilogramos diario. Esta cantidad sin embargo, pues es muy variable, se darán cuenta porque depende de esta muy en relación con el grado metabolico que tengamos con la edad, la comprección, la constitución, pero sobre todo con ciertas condiciones. Por ejemplo, un niño en crecimiento, una mujer en embarazo, un paciente que ustedes tendrán seguramente reponéndose de una cirugía, reabinitándose, pues puede llegar esta cifra de punto ocho hasta dos puntos. En razón, pues de que hay un mayor recambio de proteínas. Las proteínas son moléculas muy interesantes y que tienen diferentes funciones en el cuerpo. Por esta razón las tenemos, representan las moléculas orgánicas más abundantes en el organismo. Vean, algunas de las funciones que tienen y algunos ejemplos. Las proteínas tienen funciones estructurales, ya que constituyen productos que dan forma estructura justamente tanto a la matriz de stra celular como determinados organellos celulares. Tenemos así las fibronectinas, tenacinas, la mininas, que son componentes de matriz de stra celular, integrinas que tienen que ver comparecer u la, por ejemplo, en membranas celulares, adecinas, proteínas estabilizadores de DNA como las histonas, tubulina, colágeno, la estina creatina, que repito son ejemplos y de proteínas estructurales. Las proteínas también tienen funciones catalíticas. Catalíticas quiere decir que posibilitan, facilitan la realización de eventos químicos, es decir, de reacciones químicos. Químicas perdón y, en ese sentido, pues tenemos sus grupos de proteínas llamadas en cimas, como las liazas, transferazas, hidrolazas, ligadas y óxidos reductazas. Que son fundamentales para el metabolismo celular. Las proteínas también están sumamente relacionadas con hormonas, como le pula señalizadores. Entre ellas tenemos, por ejemplo, la que hemos comentado, muchas ocasiones, insulina, locadón, hormona de crecimiento, calcetonina, vasopresina, las hormonas de hidrolidad, la parotormona, la adrenalina, no la adrenalina, etc. Es decir, tiene también funciones señalizadores, que significa que tienen capacidad de desencadenar respuestas y eventos celulares. Las proteínas también, ya lo saben, tienen importantes funciones defensivas, o que preservan que contienen la integridad del organismo. Y ahí tendríamos, pues, las simulóbulinas, por ejemplo, las proteínas del complemento, así como algunas proteínas especializadas, que participan en la hemostasis, que serían, por ejemplo, la trombina y el fibrinogen. Las proteínas también tienen importantes funciones para la movilidad de sustancias en el organismo. ¿A cuáles ustedes que el cuerpo básicamente es agua? Pero hemos comentado también que moléculas muy importantes son insolubles en agua. ¿Qué hacemos para moverlas? Bueno, pues utilizamos una interfase proteica, es decir, agregamos ciertos componentes proteicos a estas moléculas para facilitar su desplazamiento entre los ruidos. Y así tendríamos la hemoglobina, la alumina, algunos compuestos y tocromicos, la cancerina, cero lo plasmina, por ejemplo. Las proteínas también tienen algunas de ellas importantes funciones debido a la capacidad que tienen de poderse contraer o relajarse. Es decir, tienen la posibilidad de ser dinámicas, estuelas dinámicas como la clina miosina, que participan, por supuesto, en músculo, con la genotroponina, que también le dan estabilidad y cierta flexibilidad tanto a membranas, como células tejidos. Las proteínas también pueden representar en algunos organismos, pues reservas de aminoácidos, reservas proteicas como la agua alumina que se encuentran el huevo. Pero también observan, por ejemplo, la guía dina, la guía dina, por si no lo recordaban o no lo sabían, es la proteína que está relacionada con el gluten. Sí, es la proteína que algunas personas presentan cierto tipo de repulsión imonológica y les encadenan transtorno digestivos que comentaremos posteriormente. La otra proteína que también se considera de reservas, por ejemplo, la acta alumina que se encuentra en la cantidad importante en la leche. Hay, por supuesto, muchas otras funciones muy especializadas que participan en las células en la regulación de crecimiento, regulaciones funciones, pero yo quisiera también que ustedes fueran sumando a su acervo informativo respecto a estos productos, un grupo de proteínas que se han proteínas de respuesta a les tres o proteínas de choque térmico también o proteínas de faseada, que son un grupo de proteínas especializadas que el cuerpo produce libera en respuesta a la presencia o que modifica su producción aumentando los dinuliéndola en respuesta a ciertos eventos que ponen en riesgo a la salud. Veremos después el sistema, es muy interesante. Las proteínas, como ya hay comentado, son grandes polímeros que están constituidos por monómeros, los menos menos, pues son los aminoácidos. Y, en efecto, los aminoácidos, que son un grupo que veremos a continuación, tienen la posibilidad de pequeños productos, pequeños residuos que tienen la capacidad de unirse unos con otros del mismo tipo o de diferente tipo entre ellos, formando pétidos. Los pétidos son entonces la unión de dos o más aminoácidos de manera generica, son pétidos. El tipo de enlace que mantiene la unión, entre un residuo de un aminoácido con otro, 2, 3, 4, 10, 20,000 millones de pender, se llama enlace peptírico. Y ya está enlace peptírico, una vez que se ha formado para poderse romper, pues lo podemos hacer en condiciones metrábólicas mediante en cimas que denominaremos peptidasas o también proteases. Las proteínas, ustedes y yo tenemos en el cuerpo en el momento, no son proteínas estáticas, es decir, no son proteínas que son las mismas que tengamos hoy en la mañana, las que tengamos al mediodía, las que tengamos. digamos en la tarde, las que teníamos ayer, las que tengamos en la próxima semana. Las proteínas sufren un continuo reciclamiento, un continuo rec cambio. Esto se llama rec cambio proteico y es un importante mecanismo evolutivo que veremos que nos permite asegurar que las proteínas que constituyan a nuestro cuerpo, a las tras células, que cumplen esas funciones que comenten a diaposivo anterior, pues se cumplen a la cavalidad y en conformidad con lo que sería la o menos asistir del organismo. Eso asegura entonces el rec cambio para que esas proteínas estén siempre debidamente estructuradas y que su función sea la esperada y la necesaria para los cuerpos. Entonces, hablamos ahora de los aminoácidos. Existen en una naturaleza alrededor de 300 aminoácidos diferentes, naturales todos ellos, 300 aminoácidos. Estos se encuentran también en más o menos 40 mil proteínas que se ha podido encontrar de manera natural también en a naturales. Es importante recordar un detalle. Los aminoácidos como son los componentes básicos de las proteínas en efecto, pues van a estar, obviamente, constituidos por lo mismo, verdad, ya que ellos son los que han origen las proteínas, carbón o hidrógeno, cigerón o hidrógeno, además ya dijimos algunas que pueden tener fósforo, pueden tener asufo, ese lenio, etcétera, etcétera. Un detalle importante doctor es que finalmente la gran importancia molecular, químico molecular tanto de proteínas como aminoácidos es que representan la fuente más importante de nitrógeno en el organismo. Hasta un 16% de la composición de una aminoácida por tanto de una proteína puede ser nitrógenos y esta es la manera en la que es importante elemento químico se incorpora a nuestro organismo. Los aminoácidos que forman a las proteínas se llaman aminoácidos proteicos. Muchas veces también les decimos aminoácidos codificables. Codificable quiere decir que podemos nosotros fabricar proteínas a partir de estos aminoácidos codificables en razón de la secuencia del molde que proviene desde el DNA. Mediado por el rename en su agarro. Pero también quiero que sepan jóvenes que hay aminoácidos que no se encuentran en las proteínas. Estos aminoácidos se llaman entonces aminoácidos no proteicos. Aminoácidos no proteicos. Los aminoácidos proteicos, es decir, los que sí se encuentran construyendo los diferentes tipos de proteína tanto animal como vegetal, son aminoácidos que desde el punto de vista nutricional también se les ha venido clasificando como esenciales y no esenciales. Por supuesto que ustedes ya tienen en mente estas definiciones, ¿apuérdense una aminoácida esencial? Es aquel que nuestro organismo no tiene la capacidad normalmente de fabricar o bien que la tasa de biosíntesis, es decir, la capacidad que tenemos para fabricarlo en determinadas fases del desarrollo humano, pues son insuficientes. Por eso tenemos que consumirlo o incorporarlo a través de la dieta o a través de alguna sustancia de complemento alimenticio. Pero también tenemos aminoácidos no esenciales, que son importantísimos para la vida. Estos aminoácidos no esenciales son aquellos que aunque nosotros no los consumamos en condiciones normales, nuestros cuerpos la pueden o pueden armar a estas moléculas de aminoácidos y a partir de estos aminoácidos, pues fabricar las proteínas que requerimos o bien algunos otros doctoros relacionados con ellos. En término que también muchas veces se encuentran en el libro Santo de Fisiología o de Bioquímica, es el concepto de aminoácidos semi-esencial. Este concepto en ocasiones puede generar un poco de confusión porque bueno, si decimos que esencial lo tengo de consumir, el no esencial puedo omitirlo en su digesta, ¿qué va a pasar entonces en dos semi-esenciales? La mitad sí, la mitad no, son términos que justamente pudieran generar confusión por eso. Un semi-esencial es aquel poben, que en determinadas circunstancias la capacidad que tenemos es producirlos es insuficiente para satisfacer ciertas necesidades como algunas enfermedades después de recuperarnos de una cirugía, después de recuperarnos de un procedimiento de enfermedad contino, etcétera. Un detalle también muy importante acerca de los aminoácidos. Recuerden que los aminoácidos son moléculas químicas y como moléculas químicas, pues son moléculas que tienen la capacidad de reaccionar entre ellos, aminoácidos cuando aminoácidos, pero también con muchos de los productos que se encuentren en las células. Por tanto, los aminoácidos también son modificables y cuando una aminoácida se modifica ya sea proteico, no proteico esencial, no esencial o el término pues este semi-esencial, pues este aminoácido que hemos modificado le podemos llamar también derivado de aminoácido. Y los procesos químicos por los cuales una aminoácida se puede modificar, es decir alteramos estructura nativa, su estructura original, pues es por hidroxilación, por carboxilación, y odación, es decir, agregándole yodo, agregándole fosfato, fosforilación, glucosilación, agregándole, carbohidratos condensándolo, por ejemplo, con lípidos, moviéndole entre sí grupos metilos o modificando su contenido de azuz. Por ejemplo, que son los métodos más comunes que se revisen en bioquímica y que aseguran que finalmente entonces el grupo de moléculas relacionadas con aminoácidos es inmensa en el organismo. Tenemos aquí dos tablas, una en la que aparece la clasificación básica de aminoácidos proteicos esenciales y los proteicos no esenciales. Y después en la debajo tenemos el concepto de condicionales que corresponden pues a estos semi-esenciales. De repito son aquellos que deben ser ingeridos o aumentar su cantidad en ciertas condiciones metaboles. Bien, les presento en este imagen los aminoácidos proteicos que se conocen también como aminoácidos estándar y que son los que encontramos en las diferentes proteínas que se encuentran formando parte de nuestro organismo. Hay, se observan, pues todos ellos tienen una característica en común que corresponde a lo que aparece en negro por ejemplo aquí en carbono, en el cual se le ha agregado o se le encuentra adicionado un grupo amino, un grupo carboxilo y un hidrógeno. Observen como lo tenemos en todos los aminoácidos, que son 20 por cierto, 20 aminoácidos estándar. Estos aminoácidos estándar pueden en uno de sus enlaces, a ponerse que el carbono tiene la capacidad de unir cuatro tipos de enlaces, aquí vean como cambia, podemos tener uno muy sencillo como este en donde únicamente tenemos en la lincina un hidrógeno, pegado a estos elementos que dice el carbono hidrógeno, carboxilo y aminoamina, pero también tenemos los que pueden ser muy complejos como éstos por ejemplo, el tofono, o bien éstos, tramificados, unos más largos, estructuras un poco más complejas y que incluso algunos observen. Este carbono que es como una todos los aminoácidos estándar proteicos, vean, tiene dijimos super oxílos, un grupo amino y un hidrógeno. Observen como algunos de estos aminoácidos tienen además algunos un carboxilo adicional como este, pero existen algunos que también tienen grupos nitrógenos o aminoacidionales como éstos, ¿de acuerdo? Entonces esto nos ha permitido clasificar desde un punto de vista chímico a los aminoácidos y la situación que es importante que la conozcan, pero que se los dejo en esta imagen para que lo revisen con más detalle. Otra cosa que es importante observar aquí, estos aminoácidos que aparecen aquí como especiales, los son, en el interés sobre todo, comentar con este, de la sistina, observen que este tiene justamente lo que dijimos al inicio de la explicación, que algunos aminoácidos y algunos proteínas tienen asufre, y este es uno de los justamente aminoácidos de equipo a su frabe, si esté ina, que cuando se une con otros se van, y por aquí este es otro, la metenina de tablí. Bien, eso es en cuanto a la clasificación química de los aminoácidos estándar. Bien, en esta tabla que aparece a la izquierda, les anotó ustedes los nombres de los aminoácidos que he comentado, aquí se encuentran de los aminoácidos estándar. Para ustedes indicar la presencia de una aminoácida, pues lo pueden hacer indicando por supuesto su nombre completo como aparece aquí, pero también podemos utilizar un código de tres letras que son los que aparecen aquí. Si ustedes se encuentran en un libro hablando del tema de aminoácidos y proteínas o alguna ruta metabólica "ala", entonces estaremos hablando de la lanina, si observan leú, pues era la leucina. Pero también es cierto que algunos libros, los más recientes, por ejemplo, ya utilizan mucho la temperatura es más simplificada y quiero que se tan que los aminoácidos también tienen la posibilidad de ser expresado, de ser indicados, en base a una letra, una letra maniúscula. Para el caso que dije, si encuentran "ala", pues significar la lanina, pero también se encuentran una maniúscula, pues también ser la lanina, hachaistidina, mm teonina, etcétera, etcétera. Bien. Respecto a los aminoácidos que les hice a lución en relación a la presencia de azufre, pues, les dije que la metionina, por ejemplo, y la cisteína, que son esos que se ni alaba. Existen en la naturaleza y en nuestro organismo, y que tienen función muy importantes, unos aminoácidos que son muy similares a ellos en estructura, pero que, en vez de tener azufre, como observamos en esta imagen, tienen selenio. Por tanto, a estos productos se les llama seleno a mí no ácidos y el tipo de proteína donde se encuentran se le llamará seleno proteínas, así la metionina cuando sustituimos en la sufre y lo encontramos de manera natural, de manera natural en selenia, se llama seleniumetionina, entonces que la cisteína que en condiciones naturales también sustituye a la sufre por selenia, tendríamos seleno cisteína. Estas proteínas y esos aminoácidos es importante que lo tengan en mente, ya que constituyen en el metabolismo humano y de muchos organismos, pues importantes participan perdón, estas proteínas en importantes procesos de tipo, por ejemplo, en símático, en el tipo de perocidasas que son un grupo de encimas, por ejemplo, que participan de manera muy importante en procesos antiinflamatorios y que tienen que ver con la preservación, la erradicación de radical en livres que ya hemos comentado con ustedes en algún tema en clas, excesen también un grupo de encimas de proteínas relacionadas en la biocintes de hormonas tiroydeas y son sustancias químicas que en su estructura tienen este tipo de proteínas asufradas o de aminoácidos asufradas, así como también proteínas implicadas en la reproducción y reparación de DNA también se ha observado que tienen selenia, ¿le acuerdo? Entonces el selenia, en realidad también es un elemento importantísimo en la salud humana, ya que representa también un grupo de elemento químico presente en encimas, en proteínas, en aminoácidos que tienen importantes funciones antiinflamatorias, antiucidantes hormonales como vemos aquí y decintes y reparación de ácidos nucleos, de DNA, bien, esto se los quiero comentar únicamente, espero no confundirlos demasiado, nada más para que quede claro algo, en algunos libros, en un de hecho en todos los libros de bioquínio que ustedes revisen van a encontrar tablas como estas donde vienen los aminoácidos, estándar, su nomenclatura, mediante tres dígitos o bien el de tramaius, pero ustedes se observan, pues podían de que somos elicular, después vienen cuatro cosas raras aquí, valores de PK, junto y su eléctrico, me interesa que revisen esto o que observen esto, que es la presencia de proteínas, quiere decir que los aminoácidos e incondicionen naturales, de acuerdo a estudios que en hecho, pues obviamente las gente es que se dedican la investigación en la composición estructural de los seres vivos, se ha observado que observen ustedes que los diferentes aminoácidos estándar no se encuentran en la misma proporción en todas las proteínas, quiere decir que por ejemplo, las proteínas en general que se encuentran naturales, más o menos el 7.7 por ciento, que es el 8 por ciento, están constituidos por brincina, la lanina o cuel 9 por ciento, observen entonces como tenemos algunos aminoácidos, que si bien es cierto que son importantes, pues su porcentaje relativo en las diferentes proteínas que se encuentran naturales, pues es bajo, por ejemplo, el triptófano 1.1, pero tiene importantes funciones, el más abundante dijimos a la lanina, después la lancina y así para cada uno de ellos. Estos valores que les indico de punto y suelérfico y peca les quedará más claro en un imagen que presentaremos más a él. Bien, yo les comentaba ustedes que los aminoácidos entonces son productos que normalmente lo referimos como proteicos y no proteicos, proteicos aquellos que se encuentran en las proteínas y no proteicos aquellos que tienen otras funciones en la célula, muy importantes, pero que no forman parte de las proteínas y que estos podrían ser modificados y que una vez que se modificaban se les decía o se le llamaba derivados de aminoácidos, bueno, pues en fisiología de doctores quiero que sepan que muchas de las hormonas como las que sí aparecen, muchas sustancias relacionadas con productos energéticos que ya hemos comentado como ustedes, algunos ángulos, bacalóides, pigmentos, etcétera y moléculas de este tipo son derivados de aminoácidos. Entonces, observo en pomo pues estamos inundados realmente de aminoácidos, o sea, son por la cual el contenido de proteínas es muy alto, pero además en esa clasificación, en esa porcentaje que explicaba mi propio principio, y 17 casi 19% de proteínas en del organismo, hablamos de aminoácidos proteicos, pero también recuerden que además estarían los aminoácidos, aminoácidos en los proteicos y los derivados de todos ellos. Entonces el arsenal químico con el que contamos en relación a proteínas y aminoácidos pues es muy alto. En esta imagen les presento algunos ejemplos de aminoácidos que si bien es cierto no se encuentran las proteínas, tienen importantes funciones, por ejemplo la alanina, pero usted nos dijo que sí que sí se encontraba no, yo dije la alfa alanina, esta se llama beta alanina, también hay de alanina, ha sido gamma aminobutírico y observen en esta tablita que les dejo también para la revista en calma, tienen importantes funciones, ha sido vitamico, homocerina, ornitina, sarcosina, cirocina, todos ellos derivados de aminoácidos que no se encuentran las proteínas, pero que observan ustedes tienen importantes funciones en diversos procesos celulares y de señalización del organismo. Otro ejemplo, la tirosina que dijimos es una aminoácido proteico, este también además de formar parte de las proteínas pues también ven, tenemos la capacidad en el organismo de mediante una serie de reacciones especializadas, reacciones en simáticas pues formar por ejemplo la dopa y a partir de él la dopa mina, pero hay importancia en los trasmisores, o la epinefrina o la adrenalina y finalmente la epinefrina o la adrenalina, a partir del glutamato también que es una aminoácido también ven una aminoácido negativo verdaderamente, sergada negativamente, producimos el gaba importante del otro emisor, a partir de la histidina otro aminoácido proteico, también una vez que lo modificamos, una vez que lo hacemos reaccionar tímicamente en el enzimática por supuesto, formamos también la estamina, a ver esta importante modulador inflamator, o por ejemplo a partir del triptofan, formamos serotonina, también otro transmisor sistema nervioso muy importante. A partir de la metionina uno de los salinos es resufrados, observamos pues tenemos la posibilidad de formar como sisteina y otros productos de interés para la célula, por cierto estamos sisteina que es un marcador que indica de terior o cardiovascular, incluso de sistema nervioso, lo veremos también en temas ya más adelante. Bien, ahora sí, desde el punto de vista estructural, un poco más adetable, cómo es un aminoácido y cómo es una proteína, bien pues un aminoácido primero, debemos decir que se clasifican de diversas maneras, desde el punto de vista químico estructural, yo puedo tener alfaminoácidos, puedo tener delta aminoácidos, gama aminoácidos y delta aminoácidos, de estos, todos son importantes en naturaleza, pero los que, con los que contamos los seres humanos para las proteínas en particular, son de tipo alpha, alpha aminoácidos y esto se llama en alfaminoácidos porque cuando ustedes van la estructura a detalle de una aminoácida observamos que en un carbono de ellos, en un carbono de la cadena, tenemos que el grupo carboxilo, han exado, tenemos un hidrógeno y tenemos el grupo amino, observen como el grupo amino generalmente lo representamos al abyshiero, el grupo carboxilo generalmente al abysh, es un tipo de nomenclatura estandarizado en el internazionario, que dijimos que se acuerdan, esto lo comparten todos los aminoácidos, todos los alfaminoácidos están dar que dijimos, lo que hacía diferente a cada aminoácido, o no de otro, es lo que va en el grupo R, que es un radical que puede ser tan sencillo como un hidrógeno o una cadena carbonada como en aminoácidos ramificados o bien incluso aromáticos, más complejos como fructofan o todos ellos, entonces esto se llama alfa aminoácidos, porque se llama carbono alfa, y se acuerdan que les comentaba que había una tablita donde venían valores raros, médicos, pecar, punto y suelético, bueno, observen, este grupo carboxilo que se encuentra en los aminoácidos y este grupo amino, que se encuentra en los aminoácidos, estos grupos funcionales, finalmente cuando entran en contacto con el agua, los doctores y nosotros somos agua, no los organismos, se ionizan, que significa se ionizan, pues que hay un movimiento, un récomo de suscargas eléctricas, de tal suerte que esta molécula que ustedes observan aquí, esta estructura de aminoácidos, alfaminoácidos, realmente, cuando tenemos un pH neutro, vean cómo se encuentra, se encuentra realmente así, y es lo que en algunos libros le dicen su criterión, es una estructura, aquí está por supuesto la comodado de manera diferente, pero bueno, lo correcto es siempre, grupo amino lo ha desquiero, carboxilo lo ha hecho, tenemos el grupo amino, pero vean el grupo amino ya no aparece como en pH 2, sino ahora está como en pH 3, porque de donde salí un hidrógeno más, pues observen como el carboxilo que aparece como COOH, aquí aparece como COO, quiere decir que el hidrógeno que está aquí realmente se ioniza y se mueve al hidrógeno, esto es entonces un idión dipolar, esta es la manera en la que se encuentran los aminoácidos, cuando estamos en el pH neutro, que es el punto hizo eléctrico justamente y se llama su criterio, cuando modificamos el pH doctores, este aminoácido que tiene la posibilidad de mover cargas, vean en un pH ha sido aumenta la cantidad de hidrógeno disponible en el medio y vean, este ya no puede captar otro hidrógeno, otro hidrógeno, pero ¿qué pasa? este si lo puede hacer caso contrario bueno esto sería más que a ti ombra es un aminoácido cargado positivamente en un medio básico observen hay una disminución de hidrogenía entonces que pasa este grupo amino que aquí está originalmente como NH3 por regresa NH2 y este tú sigue quedando igual esta capacidad de doctores de los aminoácidos de poder mover cargas entre sí y observen que son básicamente cargas hidrógenos más es lo que permite que los aminoácidos representan la principal manera en tras regular que tenemos de modificar el pH en el organismo entonces son amortiguadores naturales muy bien estos entonces en cuanto a los alfa aminoácidos cuando hablamos de un beta aminoácido o de un gama aminoácido o de un derra aminoácido pues van en esta imagen espero que le más se me anunzclara este alfa por representaría a este tipo de aminoácido si yo pongo un carbono adicional en esta calenita entonces y aquí tengo agregado el grupo amino pues ese será un beta aminoácido si agrego otro carbono entonces era un gama aminoácido y si pongo muchos más pues van a ser delta aminoácidos estas por supuesto son estenturas raras excepcionales en naturaleza básicamente hablaremos de alfa por supuesto los mayoritarios aunque como vimos en los derivados existen beta y gama aminoácidos muy bien yo dije entonces que en el caso de proteínas esas eran grandes moléculas constituidas por monómeros de aminoácidos el tipo de enlace que se forma se llama en la cepetírico vamos a ver cómo funciona tenemos aquí un aminoácido de su grupo amino radical el carrucir cuando un aminoácido se une con otro aminoácido el proceso de unión entre una aminoácido y otro se llama condensación al condensarse se forma un tipo de atracciones especial entre o serven ustedes el carrucillo de una aminoácido con el grupo amino del aminoácido lateral contigo y cuando esto ocurre se forma este tipo de enlace que se llama enlace pérdico tequímicamente corresponde una enlace tipo amida enlace pérdico cuando se forma esto doctores la formación de esta enlace pérdico hace que este se une con este hidróvelo y se libera una molécula de agua por eso aparece aquí entonces la condensación entre aminoácidos libera agua y forma en las espérdicos y entonces ya tenemos un pérdido o dipertido verdad que ha abumado por dos aminoácidos si yo quiero romper este enlace en condiciones químico en simáticas pues lo tengo que ir tengo que regresarle esta molécula de agua que le quite y por eso el proceso mediante el cual se rompen los enlace espérdicos al menos en el organismo normalmente por bien simática es por enzimas hidrolazas que regresan la molécula de agua se manfertiladas o proteazas le regresan a este aminoácido su H y a este sí hidróvelo y se liberan los aminoácidos así es entonces como se forman en las espérdicos entre dos o más aminoácidos y es también como lo podemos degradar o romper ya el recuerdo que en clase habíamos comentado bueno que tan larga puede ser una proteína que tan larga puede ser una cadena de aminoácidos bueno pues es muy variable si ustedes tienen la unión de hasta 10 residuos de aminoácidos formando una cadena pues diremos que es un oligo pétido si tenemos más de 10 aminoácidos pero menos de 50 es común denominarle polite pido pero si tenemos más de 100 aminoácidos formando parte ya de la cadena de aminoácidos pues entonces diremos que ya es una proteína esta proteína es pero por una sola cadena una sola cadena ya sea de 10 hasta 50 o hasta 100 aminoácidos por supuesto que las hay más largas y mucho más grandes en esta tabla recuerdo que habíamos comentado algunos ejemplos y yo les he hablado en una proteína que se llama titina que los invito a quien destiguen todos en cuento titina esta proteína titina tiene 26.926 aminoácidos en una sola cadena y cuando se encuentra en una sola cadena una sola cadena de aminoácidos unidos se le dice proteína monomérica monómero una sola cadena cuando tenemos una cadena se le llama proteinas multimericas como esta que aparece aquí por ejemplo la proteína RNA polimerasa encima de espericapol tiene menos aminoácidos pero tiene 5 cadenas así es una proteína multimerica por supuesto entre una entre más multimerica es una proteína pues obviamente esperaníamos que más compleja eso es tu tu un ejemplo también de cómo se van formando las uniones entre sí los enlaces cetídicos entonces son esto lo que aparece aquí marcado en café es el carbono alpha de cada uno de los aminoácidos y lo que encuentra entre cada carbono marcado en café pues es en la septicina entonces cómo interactúan entre sí los diferentes grupos R cuando se forman una proteína y recuerden ustedes que los grupos R al igual que las moléculas y los átomos se construyen al ordenismo pues son dinámicas es decir tienen siempre fuerzas de algo tipo entre ellos y eso hace que las cadenas que se van formando las subunidades también llamadas así puedan tener diferentes aspectos aquí me parece importante recordar esto todos las proteínas tienen aminoácidos tan de acuerdo particularmente al camino ácido que se los estamos hablando pero no todos los aminoácidos forman proteínas no olviden esto lo va a ser utilidad para comprender algunos detalles posterios bien de sí entonces si los aminoácidos sean entre sí únicamente conociéndose la secuencia que forman entre ellos a eso le llamamos estructura primaria de la proteína a medida que va presiendo esta cadenita estos grupos R empiezan interactuar entre sí unos empujan o se dan la vuelta otros arrepelen etcétera entonces tenemos el siguiente nivel de complejidad molecular en una proteína y hablábamos de las estructuras secundarias que forman cadenitas elicoidales que se llaman alfaylice o bien las que forman un tipo de estructura plegada como esta que se llama hoja beta plegada la cual puede ser paralela y anti paralela pero eso es un poquito más complicado de comprender yo obvio que únicamente nos quedamos con esto es estructura secundaria alfa elicoidal o beta más o menos tu lana pero formando estas estructuras espaciales bien esta molécula puede también ser más compleja en su estructura en su composición en su conformación espacial y eso nos lleva a que esta cadena que primeramente y conocíamos estructura primaria después se fue plegando gracias a esto puede llegar a tener estructuras ejemplificadas como esto pero observan cómo es una sola cadena es una proteína monomérica una sola subunidad pero ya empieza a torcerse y retorcerse y sobretodo es misma en función de la subunidad entre el y no ven entre doctores tenemos proteínas que además tener en su estructura todo esto pues ya se unen dos o más subunidades y cuando se unen dos o más subunidades entonces tenemos el máximo nivel de agrupación y conformación estructural de proteínas que se administrigen cuaternar cuáles son esas fuerzas de atracción de repulsión que he dicho bueno pues esto por ejemplo representa una cadenita de aminoácidos su extremo amino, extremo carboxilo de este lado bueno pues en razón del tipo de aminoácido del que se trate pues podrá ser lineal en unos pedacitos podrá ser elicoidale en otros podrá formar la cadenita beta plegada podrá tener la presencia como decidas recuerda de algunos metales que lo que hacen es ayudar a dar la estabilidad forma la molécula habrá atracciones de tipo hidrófobo entre la cadena de la cereales de los grupos o bien y única entre muchos de ellos entonces hay muchas fuerzas químicas en el trotáticas y químicas que permiten que las proteínas mantenga una estructura a medida que se están formando y cuando esta estructura se rompe se regrada pues la proteína pierde su estructura y por tanto pierde su función, miren, les pongo un ejemplo para que vean qué es importante conocer esto, la hemoglobina que ya sabemos que se encuentra dentro los heritocitos y que es una proteína multimerica ya me entenderán esto, multimerica quiere decir que tiene la unión de dos o más subunidades y en efecto por fin es el eje multiplicativo nada más no porque estén coloradas, si no tendríamos cuatro que se llaman cadenas dos cadenas alfa dos cadenas vetas, si son cuatro cadenas diferentes de aminoácidos entre sí y dentro de cada una de estas tenemos el grupo M o M y en cada uno de ellos esté el fiar, bueno este es la molécula de multilobinio, cuando ustedes la ven en los libros, doctores van a encontrar imágenes de este tipo y yo lo diría bueno que es eso, a que se refiero porque tienen unas como una tortentina o luego tienen las cosas lineales etcétera, bueno pues la razón es muy sencilla, cuando ustedes observen estos tipos de arreglos en una proteína, vean los que estoy señalando, después lineal corresponde a por si de aminoácidos que son imiables que no tienen ningún de interacciones de opulsión entre sí y serían conformaciones primarias, estructura primaria. Cuando se empieza a complicar, empieza a hacerse el icóidal, ven y entonces teníamos la alfaelice, pero también podemos tener las betas plegaras, como esas que aparecen por aquí, eso lo que indica, este tipo de estructura, por eso son diferentes, se fijan, es una sola, por ejemplo lo que es verde, tiene un inicio y un final que está por aquí, no se alcanza a preciar, pero ven como a lo largo de su secuencia, no siempre es así, si no ves estar en licuidad, beta plegada, etcétera, etcétera. Y la unión de todas sería una estructura cuaternario, fuera eso es importante que tengan en mente estos conceptos de primarios, secundarios de herceario y cuaternario. Y es esto que les pongo finalmente, ven, estructura primaria, únicamente la secuencia, y aquí de aminoácidos unidos más con otros, secundaria, cuando estas cadenitas empiezan a tener interacción entre esos grupos cerrados de los aminoácidos que los forman, podemos formar alfaelice, ven, o beta plegada, esto se empieza a torcer y observen, aquí está la secura primaria, la secundaria de alfaelice, y la, ven como listones aquí, de beta plegada, ya cuando se unen diferentes subunidades entre sí, esto tenemos una proteína paternar, y esa es la importancia de conocer estos conceptos. Casi terminamos, y bueno, yo les dije a su momento, sí, pero estaré una atención que cuando la proteína pierde su estructura, generalmente las proteínas pierden su función, y ese proceso se da porque las proteínas, cuando se están fabricando, o cuando se están elaborando, puedes entrar en las células, a través del proceso de replicación, transcripción, y todo ello, traducion, si te se proteica, el hecho de ir pegando una aminoácidos detrás de otro, origina que empiezan a interactuar los aminoácidos que lo constituyen, entonces una proteína, cuando le estamos fabricando en la célula, no es una cadena lineal así tal cual, si no es una proteína que a medida que van haciendo, a medida que se va elaborando, empieza a adoptar su estructura, su conformación, para que empiece a funcionar, quiere decir entonces que si yo modifico o altero esta estructura, la proteína podría modificar su funcionamiento, y modificar quiere decir que funciona menos o que no funcione, o bien producir una proteína rara anómala, pero que ya no es natural, que ya no es nativa, digamos lo así. Y ese proceso justamente por el cual algunas proteínas, una vez que han tenido sus estructuras normal, recuerden, se dice proteína nativa a la proteína que tiene una estructura, debidamente, conformada y por lo tanto tiene una función. Cuando esta proteína que está funcionando, se desnaturaliza, es decir, le hacemos algo para modificar su estructura, entonces le estamos modificando y tenemos una proteína desnaturalizada, que ya no es la misma, está constituida de lo mismo, tiene los mismos aminoácidos, pero ya no están acomodados en la manera adecuada, para que funcione, entonces estamos desnaturalizando esa proteína. En algunas condiciones, este proceso de desacomodo puede ser temporal ni pasajero, y esta proteína al paso del tiempo cuando quitamos el efecto, lo que está estimulando su deterioro, puede retomar nuevamente su forma, y entonces le llamamos la rena naturalización, pero por supuesto, esto no siempre ocurre, ¿verdad? Hay proteínas que cuando se naturalizan, se rompen, y ya cuando se rompen, ya no podemos pegarlas, entonces esa proteína quedará ya imutilizada. Algunas otras sí es posible rena, tueralizarlos, y por eso hablamos de que la desnaturalización puede ser reversible. Y en el organismo, generalmente, las maneras más importantes de modificar la estructura, pues es mediante modificaciones de pH celulares o incrementos de temperatura en el organismo, que hacen esto, hacen que las proteínas se alteren en su estructura, y por eso funcionamos mal cuando tenemos ha sido o se saca losis, o cuando tenemos pues estadios de temperatura atrás, de manera muy simple para entender. Bien, hablando de proteínas, me gustaría que nos quedáramos en esta imagen para terminar con la sesión de hoy, y únicamente recordar. Las proteínas, entonces, dijimos que están constituidas por aminoácidos, y en efecto, hay proteínas jóvenes que están constituidas 100% de aminoácidos, únicamente son aminoácidos. Esa tipo de proteínas se llaman o lo proteínas, o proteínas simples. Existen otro grupo de proteínas que además de tener aminoácidos tienen otro tipo de elemento adicional, una unidad de carbohidratos, un metal, otra macromolecla, y esas se llaman heteroproteínas o proteínas compuestas. Tenemos aquí algunos ejemplos de ellos, que lo pueden realizar, lo tendrán más tarde para que los lleguen ustedes, pero aquí algo que sí me parece notable hace les recordar siempre. Dentro de la categoría de o los proteínas, es decir, proteínas que están constituidas por aminoácidos únicamente, tenemos un grupo de proteínas que también se les ha denominado globulares porque tienen forma esférica justamente, o formas proteicas lineales que se llaman fibrosas, entonces, tenemos proteínas globulares, proteínas fibrosas. Se se observan, aquí van a encontrar ahora que revisen como algunas de estas proteínas, finalmente, todas tienen aminoácidos, estas, por supuesto, 100% aminoácidos, estas porcentaje variable de aminoácidos, pues tienen funciones importantes y todas ellas se pueden desnaturalizar, quiere decir que pueda alterar su forma y alterarlo, pues vamos a tener perdiada de la función de la que se trae. [AUDIO_EN_BLANCO]

Podcast Summary

Key Points:

  1. Las proteínas son los biopolímeros más abundantes en el organismo después del agua, representando hasta un 17-19% del peso seco corporal.
  2. Los aminoácidos son los monómeros que constituyen las proteínas, unidos por enlaces peptídicos; existen 20 aminoácidos estándar o proteicos, todos de la serie L, a diferencia de los azúcares que son serie D.
  3. Las proteínas tienen múltiples funciones
  4. Los aminoácidos se clasifican en esenciales (deben consumirse en la dieta), no esenciales (el cuerpo los fabrica) y semi-esenciales o condicionales (necesarios en situaciones especiales como enfermedad o crecimiento).
  5. Las proteínas sufren un continuo recambio proteico, y los aminoácidos pueden modificarse por procesos como hidroxilación, fosforilación o glucosilación, dando lugar a derivados.
  6. Algunos aminoácidos contienen azufre (cisteína, metionina) y pueden tener análogos con selenio (selenocisteína, selenometionina), formando selenoproteínas importantes en procesos antioxidantes.

Summary:

La sesión de Bioquímica se centra en la introducción al metabolismo de aminoácidos y proteínas, respondiendo a cinco preguntas clave: qué son, cómo son, dónde se localizan, qué funciones tienen y su relación mutua. Tras el agua, las proteínas son las moléculas más abundantes en el cuerpo humano, constituyendo hasta un 17-19% del peso seco. Son biopolímeros compuestos por carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno y azufre, y al degradarse producen aminoácidos de la serie L, a diferencia de los carbohidratos que son serie D.

Los aminoácidos son los monómeros que se unen mediante enlaces peptídicos para formar proteínas, las cuales tienen funciones estructurales, catalíticas, hormonales, defensivas, de transporte, contráctiles y de reserva. 8 gramos por kilogramo de peso, que puede aumentar en niños, embarazadas o pacientes en recuperación. Existen 20 aminoácidos estándar, clasificados en esenciales, no esenciales y semi-esenciales o condicionales.

Además, algunos contienen azufre o selenio, formando selenoproteínas. Las proteínas no son estáticas; sufren un recambio continuo para asegurar su correcta función. Los aminoácidos pueden modificarse químicamente, generando derivados que amplían la diversidad molecular en el organismo.

Esta base es esencial para abordar las rutas metabólicas relacionadas con aminoácidos y proteínas.

FAQs

Los aminoácidos son los monómeros que constituyen a las proteínas, que son biopolímeros abundantes en el organismo. Las proteínas se componen de carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno y azufre, y algunas pueden incluir metales como cobre o hierro.

Se localizan tanto endógenamente, formando parte de las células y tejidos, como exógenamente, a través de la dieta. Después del agua, las proteínas son el componente más abundante, constituyendo hasta un 17-19% del peso seco corporal.

Las proteínas tienen funciones estructurales, catalíticas, hormonales, defensivas, de transporte, contráctiles y de reserva. Ejemplos incluyen colágeno, enzimas, insulina, inmunoglobulinas, hemoglobina y actina-miosina.

Los aminoácidos son los monómeros que se unen mediante enlaces peptídicos para formar proteínas. Las proteínas son polímeros de aminoácidos que se reciclan continuamente en el organismo.

Los esenciales no pueden ser sintetizados por el organismo y deben ingerirse en la dieta; los no esenciales pueden ser fabricados internamente; los semi-esenciales son producidos en cantidades insuficientes en ciertas condiciones como enfermedades o recuperación quirúrgica.

Existen 20 aminoácidos estándar o proteicos, que se clasifican según su estructura química, incluyendo algunos con grupos adicionales como carboxilos o amino. También se clasifican nutricionalmente en esenciales y no esenciales.

Chat with AI

Loading...

Pro features

Go deeper with this episode

Unlock creator-grade tools that turn any transcript into show notes and subtitle files.